아미노산 Amino acid

  아미노산은 아민기amine group과 카복실기carboxylic group를 가지고 있는 분자이다. 아미노산은 생화학적으로 중요한 물질들인데 생명체의 몸을 구성하는 단백질의 기본 구성 단위이기 때문이다. 아미노산은 신경전달 물질과 같은 신호분자로 작용하기도 한다. 그리고 모든 아미노산은 호르몬hormone, 핵산nucleic acid, 지질lipid, 단백질protein의 전구체precusor이다.

 단백질은 아미노산으로 구성되어 있는데, 정확하게는 α-아미노산, α-amino acid로 되어 있다. 'α-'의 의미는 카르복실기(-COOH)에 붙어 있는 첫번째 탄소를 α-탄소, α-carbon이라고 하는데, α-아미노산은 이 α-탄소에 아민기, 카르복실기, 수소 원자, 그리고 여러 구조를 가질 수 있는 곁사슬side chain R group이 붙어 있는 것을 말한다.

 탄소에 서로 다른 네 가지의 작용기가 결합되면 이 탄소를 키랄성chiral을 가진다고 하고, 두 가지 이성질체isomer를 가진다. 위 그림에서 보면 둘은 왼손과 오른손처럼 거울로 대칭된 모양을 가지는데, 이 둘은 겹쳐지지 않아 서로 다른 물질이다. L-형과 D-형이라고 부르는 두 이성질체는 광학이성질체optical isomer 관계에 있다.

[광학 이성질체인, L-alanine과 D-alanine]

 그리고 단백질은 L-형 아미노산으로만 구성되어 있다. 단백질을 이루는 아미노산은 L-형 아미노산만 존재하는데, 왜 D-형 아미노산이 사용되지 않는지에 대한 만족할만한 설명은 없다. 단지 진화의 과정에서 L형의 선택은 우연히 일어났지만 한 번 결정된 이후 계속 유지되고 있다는 가설이 지배적이다.

 
 아미노산은 염기성의 아민기(-NH₂)와 산성의 카르복실기(-COOH)를 가진다. 이 두 작용기는 물에 녹으면 이온화를 하게 되는데, pH에 따라 다양한 이온화 형태를 가지게 된다. 중성 pH를 가지는 용액에서 아미노산은 양극성 이온(쯔비터 이온, zwitterion)으로 존재한다. 쯔비터 이온 형태에서는 아민기가 양성자를 얻어 NH₃⁺가 되고 카르복실기는 양성자를 잃어 COO^-가 된다. pH에 따라 존재하는 비율을 아래의 그래프에 나타내었다.

[사진출처 : Biochemistry, Tymoxzko외 2인, Freeman]

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 20 종류의 아미노산

 모양, 크기, 전하, 반응성 등이 다양한 20종류의 아미노산은 R에 의해 결정된다. 아미노산을 결정하는 R의 특성은 작용기에 의해 결정된다. 먼저 아래는 20종류의 아미노산의 이름과, 영어이름, 기호, 약자, 원자량, 등전점, pK₁(α-COOH) 과 pK₂(α-NH₂), 피의 pH7.4에서 곁가지의 전하를 나타내었다.

이름	영어 이름	기호	약자	원자량 (amu)	등전점	pK1 (α-COOH)	pK2 (α-NH2)	pH7.4 곁가지의 전하
알라닌	Alanine	A	Ala	89.09404	6.01	2.35	9.87	중성
시스테인	Cysteine	C	Cys	121.15404	5.05	1.92	10.70	중성
아스파르트산	Aspartic acid	D	Asp	133.10684	2.85	1.99	9.90	음성
글루탐산	Glutamic acid	E	Glu	147.13074	3.15	2.10	9.47	중성
페닐알라닌	Phenylalanine	F	Phe	165.19184	5.49	2.20	9.31	중성
글리신	Glycine	G	Gly	75.06714	6.06	2.35	9.78	양성(10%) 중성(90%)
히스티딘	Histidine	H	His	155.15634	7.60	1.80	9.33	중성
이소루신	Isoleucine	I	Ile	131.17464	6.05	2.32	9.76	양성
리신	Lysine	K	Lys	146.18934	9.60	2.16	9.06	중성
류신	Leucine	L	Leu	131.17464	6.01	2.33	9.74	중성
메티오닌	Methionine	M	Met	149.20784	5.74	2.13	9.28	중성
아스파라긴	Asparagine	N	Asn	132.11904	5.41	2.14	8.72	중성
프롤린	Proline	P	Pro	115.1314	6.30	1.95	10.64	중성
글루타민	Glutamine	Q	Gln	146.14594	5.65	2.17	9.13	중성
아르기닌	Arginine	R	Arg	174.20274	10.76	1.82	8.99	양성
세린	Serine	S	Ser	105.09344	5.68	2.19	9.21	중성
트레오닌	Threonine	T	Thr	119.12034	5.60	2.09	9.10	중성
발린	Valine	V	Val	117.14784	6.00	2.39	9.74	중성
트립토판	Tryptophane	W	Trp	204.22844	5.89	2.46	9.41	중성
티로신	Tyrosine	Y	Tyr	181.19124	5.64	2.20	9.21	중성

 ● 소수성 아미노산, Aliphatic amino acid(Hydrophobic amino acid)

 수소와 탄소로만 이루어진 곁사슬을 갖는 아미노산은 소수성이다. 가장 간단한 아미노산인 글리신Glycine은 α-탄소에 두 개의 수소 원자를 가져서 유일한 비키랄achiral 아미노산이다. 두번째로 간단한 아미노산은 알라닌Alanine으로 곁사슬이 메틸기(-CH₃)이다. 그 외에 더 복잡한 탄화수소를 곁가지로 갖는 아미노산은 발린Valine, 루신Leucine, 이소루신Isoleucine이 있다.

 메티오닌Methionine은 -S- 인 티오에테르thioether group을 가진다. 프롤린Proline은 탄화수소 곁가지가 질소 원자에 결합해 고리모양을 이루고 있다. 프롤린은 엄밀하게 따지면 아민기가 아닌 이민기imine group을 가져서 이미노산imino acid지만 다른 19종의 아미노산과 같이 행동하기 때문에 아미노산으로 취급한다.

 방향족aromatic을 곁사슬로 갖는 아미노산은 페닐알라닌, 트립토판, 티로신으로 세가지가 있지만 이 중 소수성 아미노산은 페닐알라닌Phenylalanine과 트립토판Tryptophan이다.

 이 9가지 소수성 아미노산은 세포의 수용성 환경을 피하기 위해서 단백질 내부에 서로 모이는 경향이 있다. 이렇게 소수성 그룹들이 모이는 경향을 소수성 효과hydrophobic effect라고 한다. 다양한 크기와 모양을 가지는 탄화수소들은 단백질 내부에 응집하여 빈공간이 없는 구조를 형성할 수 있다.


 ● 친수성 아미노산, Hydrophilic amino acid

 전체 분자는 중성이지만 전기음성도가 큰 산소 원자가 있는 -OH,히드록실기Hydroxyl group을 갖는 아미노산은 세린Serine, 트레오닌Theronine, 티로신Tyrosine이 있다. 티로신의 구조는 페닐알라닌과 비슷하지만 친수성의 -OH가 있어 친수성 아미노산으로 분류했다. 

 시스테인Cysteine은 세린과 비슷하지만 -OH가 아닌 설프히드릴sulfhydryl 또는 티올thiol이라고 부르는 -SH 작용기를 가지고 있다. -SH는 -OH보다 반응성이 좋아서 약염기로도 티올이온 -S^-를 만들 수 있다. 또 -SH 두개가 만나 -S-S-, 이황화결합disulfide bond를 형성하기도 한다. 그리고 카르복시아마이드carboxamide를 가지는 아스파라진Asparagine과 글루타민Glutamine도 극성 아미노산이다. 

● 염기성 아미노산 Basic amino acid

 아민amine group, 구아니딘gaunidium group, 이미다졸imidazole group을 가지고 있는 아미노산인 리신Lysine, 아르기닌Arginine, 히스티딘Histidine은 중성 pH에서 양전하를 가지는 염기성 아미노산이다. 히스티딘은 양전하를 갖는 이미다졸기를 가지고 있는데, 이미다졸기의 pKa는 6에 가까워서 중성 pH에서는 주위 환경에 따라 중성이나 양전하를 가질 수 있다. 그래서 히스티딘은 효소의 활성부위active site에 많이 존재한다.

● 산성 아미노산 Acidic amino acid

곁사슬에 카복실기를 가지고 있는 아미노산은 두가지가 있는데 아스파르트산Aspartic acid과 글루탐산Glutamic acid이다. 중성 pH에서 두 아미노산은 곁사슬에 있는 카복실기의 수소가 떨어져나와 음이온으로 존재하는데 음전하가 있다는 사실을 강조하기 위해서 Aspartate나 Glutamate라고도 한다. MSG는 Monosodium glutamate를 줄인 약자이다. MSG는 아미노산중 하나인 글루탐산의 수소 원자를 나트륨 원자로 치환한 것이다.

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필수 아미노산 Essential Amino acid

 대부분의 미생물들은 20종류의 아미노산 전부를 합성할 수 있지만, 인간은 9종류의 아미노산을 합성하지 못한다. 합성하지 못하는 아미노산들은 음식물을 섭취를 해서 얻어야만 하는데 이 9종류의 아미노산을 필수 아미노산Essential amino acid라고 한다. 아래의 표는 비필수 아미노산 11종류와 필수 아미노산 9종류를 나눈 것이다.

비필수 아미노산	필수 아미노산
알라닌	히스티딘
아르기닌	이소루신
아스파라긴	루신
아스파르트산	리신
시스테인	메티오닌
글루탐산	페닐알라닌
글루타민	트레오닌
글리신	트립토판
프롤린	발린
세린
티로신

 위의 분류는 특정 조건에 따라서 달라질 수 있는데, 성인의 경우 아르기닌을 충분한 양을 합성할 수 있지만 어린이는 성장에 필요한 아르기닌을 전부 합성할 수 없어 섭취를 통해서 반드시 먹어야만 한다. 예를 들어 리신Lysine이 결핍되었을 경우 세로토닌Serotonin 수용체에 영향을 미쳐서 스트레스와 불안을 유발한다. 또 동물 실험에 따르면 리신 결핍증은 면역결핍증을 유발한다.